পণ্য

সেরিন/থ্রোনাইন প্রোটিন ফসফেটেসগুলিকে অনেক প্যাথোজেনিক ব্যাকটেরিয়ায় প্রয়োজনীয় এনজাইম হিসাবে বর্ণনা করা হয়েছে যা ফসফোরিলেশন-নির্ভর সিগন্যাল ট্রান্সডাকশন পাথওয়েতে জড়িত এবং প্রায়শই এই জীবের ভাইরাসের সাথে জড়িত।মাইকোপ্লাজমা সাইনোভিয়া জিনোমের একটি পরিদর্শন প্রোটিন ফসফেটেস 2C (PP2C) সাবফ্যামিলির একটি পুটেটিভ প্রোটিন ফসফেটেস এনকোডিং একটি জিন (prpC) এর উপস্থিতি প্রকাশ করেছে।এখানে, আমরা M. synoviae phosphatase (PrpC) এর একটি সম্পূর্ণ জৈব রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য এবং এই এনজাইমের গঠন-ফাংশন সম্পর্কের ক্ষেত্রে ধাতব আয়নের বিশেষ ভূমিকার প্রতিবেদন করি।PrpC অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স বিশ্লেষণে দেখা গেছে যে ডিনিউক্লিয়ার মেটাল সেন্টারে জড়িত সমস্ত অবশিষ্টাংশ এবং PP2C ফসফেটেসে সংরক্ষিত তৃতীয় ধাতব আয়ন-সমন্বয়কারী অবশিষ্টাংশগুলি PrpC-তে উপস্থিত রয়েছে।PrpC হল একটি মনোমেরিক প্রোটিন যা Mn(2+) আয়নের নির্ভরতার সাথে ফসফো-সাবস্ট্রেটগুলিকে ডিফসফোরাইল করতে সক্ষম।তাপীয় স্থিতিশীলতা বিশ্লেষণ মৃদু তাপমাত্রায় এনজাইমের স্থায়িত্ব এবং এই সম্পত্তিতে Mn(2+) আয়নের ইনফ লুয়েন্স প্রদর্শন করে।ভর স্পেকট্রোমেট্রি বিশ্লেষণ পরামর্শ দিয়েছে যে তিনটি ধাতব আয়ন PrpC এর সাথে আবদ্ধ, যার মধ্যে দুটি একটি আপাত উচ্চ-সম্পর্কীয় ধ্রুবক সহ।পুটেটিভ তৃতীয় ধাতু-সমন্বয়কারী অবশিষ্টাংশের মিউটেশনাল বিশ্লেষণ, Asp122 এবং Arg164, প্রকাশ করেছে যে এই রূপগুলি ম্যাঙ্গানিজ আয়নগুলির একটি দুর্বল বাঁধাই প্রদর্শন করেছে এবং উভয় মিউটেশন PrpC ফসফেটেস কার্যকলাপকে প্রভাবিত করেছে।এই ফলাফল অনুসারে, PrpC হল একটি উন্নত স্থায়িত্ব সহ ধাতু-নির্ভর প্রোটিন ফসফেটেস সদস্য এবং Asp122 সহ, সম্ভবত তৃতীয় ধাতু-বাইন্ডিং সাইটে জড়িত, অনুঘটক কার্যকলাপের জন্য অপরিহার্য।