পণ্য

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) গ্লুটাথিয়নের γ-গ্লুটামিল অ্যামাইড বন্ধনকে ছিঁড়ে ফেলে এবং মুক্তিপ্রাপ্ত γ-গ্লুটামিল গ্রুপকে জলে (হাইড্রোলাইসিস) বা গ্রহণকারী অ্যামিনো অ্যাসিড (ট্রান্সপেপ্টিডেশন) স্থানান্তর করে।এই সর্বব্যাপী এনজাইমগুলি জৈব সংশ্লেষণ এবং গ্লুটাথিয়নের অবক্ষয় এবং জেনোবায়োটিক ডিটক্সিফিকেশনে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।এখানে আমরা Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) এর 3Å রেজোলিউশন স্ফটিক কাঠামো এবং l-Glu এর সাথে এর কমপ্লেক্সের প্রতিবেদন করি।এক্স-রে কাঠামো নিশ্চিত করে যে BlGT সুপারফ্যামিলি এন-টার্মিনাল নিউক্লিওফিলিক হাইড্রোলেজের অন্তর্গত এবং প্রকাশ করে যে প্রোটিনটি ব্যাসিলাস সাবটিলিস থেকে হোমোলগাস এনজাইমের জন্য রিপোর্ট করা অনুরূপ একটি খোলা সক্রিয় সাইট ক্লেফ্ট ধারণ করে, কিন্তু মানব γ-GT এবং γ-GT-এর জন্য পর্যবেক্ষণ করা থেকে আলাদা। অন্যান্য অণুজীব থেকে γ-GT-এর জন্য।ডেটা প্রস্তাব করে যে l-গ্লুর বাঁধাই BlGT বৃহৎ সাবুনিটের C-টার্মিনাল লেজের পুনর্বিন্যাসকে প্ররোচিত করে এবং অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির একটি ক্লাস্টার সনাক্তকরণের অনুমতি দেয় যা একটি ধাতব আয়নের স্বীকৃতির সাথে জড়িত।BlGT এর গঠনমূলক স্থিতিশীলতার উপর এই অবশিষ্টাংশগুলির ভূমিকা অটোপ্রসেসিং, এনজাইমেটিক কার্যকলাপ, রাসায়নিক এবং চারটি নতুন আলা একক মিউট্যান্টের তাপীয় বিকৃতকরণের বৈশিষ্ট্য দ্বারা অধ্যয়ন করা হয়েছে।ফলাফলগুলি দেখায় যে Ala দিয়ে Asp568 প্রতিস্থাপন প্রোটিনের অটোপ্রসেসিং এবং কাঠামোগত স্থিতিশীলতা উভয়কেই প্রভাবিত করে।